Per comprendere appieno il ruolo dell'emoglobina (Hb), è utile esaminare prima la mioglobina (Mb), una proteina simile ma più semplice. Tra emoglobina e mioglobina esistono strette relazioni: entrambe sono proteine coniugate e il loro gruppo prostetico è il gruppo eme.
Struttura e Funzione di Mioglobina ed Emoglobina
La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi, con un peso molecolare di circa 18 Kd. La sua funzione è quella di "serbatoio" di ossigeno nei muscoli.
L'emoglobina, invece, è un tetramero, ovvero è costituita da quattro catene polipeptidiche, ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (nell'essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). La funzione principale dell'emoglobina è il trasporto di ossigeno. Un'altra funzione del sangue in cui è coinvolta l'emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti.
Il Gruppo Eme
L'eme è un anello tetrapirrolico (protoporfirina) con quattro anelli pirrolici tenuti insieme da gruppi metilenici (-CH=), due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici (-CH3) e due propionici (-CH2-CH2-COO-).
Il legame tra protoporfirina e ferro è un legame tipico dei composti di coordinazione, in cui un atomo (o ione) centrale forma legami con altre specie chimiche in numero superiore al suo numero di ossidazione. Il numero di coordinazione del ferro è sei, permettendo a sei molecole di condividere gli elettroni di legame attorno al ferro.
Quando il ferro è sotto forma di ione libero, i suoi orbitali di tipo d hanno tutti la stessa energia. Nella mioglobina, lo ione ferro è legato alla protoporfirina e all'istidina, perturbando magneticamente gli orbitali d del ferro. L'entità della perturbazione varia a seconda dell'orientamento spaziale degli orbitali d e delle specie perturbanti.
Differenze Funzionali tra Mioglobina ed Emoglobina
La mioglobina lega l'ossigeno anche a pressioni modeste, mentre l'emoglobina ha un comportamento più elastico, legando l'ossigeno ad alte pressioni e rilasciandolo quando la pressione diminuisce. Nei tessuti periferici, la pressione parziale di ossigeno (PO2) è di circa 30 mmHg; a tale pressione, la mioglobina non rilascia ossigeno, risultando inefficace come trasportatore di ossigeno.
Quando una proteina è funzionalmente attiva, può mutare leggermente la sua forma. Ad esempio, la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata, ma questa mutazione non influisce sulle molecole vicine. Nel caso dell'emoglobina, la modifica di una catena si ripercuote sulle altre catene del tetramero. Quando una catena si ossigena, le altre catene del tetramero assumono un "atteggiamento meno ostile" nei confronti dell'ossigeno, facilitando l'ossigenazione delle catene adiacenti.
La struttura quaternaria della deossiemoglobina è chiamata forma T (tesa), mentre quella dell'ossiemoglobina è chiamata forma R (rilasciata). Nello stato teso, vi sono forti interazioni elettrostatiche tra amminoacidi acidi e basici, che portano a una struttura rigida della deossiemoglobina. Quando si lega l'ossigeno, l'entità di queste interazioni diminuisce.
Effetto Bohr
In assenza di ossigeno, la carica dell'istidina viene stabilizzata dalla carica opposta dell'acido aspartico. In presenza di ossigeno, la proteina tende a perdere un protone, rendendo l'emoglobina ossigenata un acido più forte dell'emoglobina deossigenata: questo è l'effetto Bohr. Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per molecola di ossigeno (O2) entrante.
Il Ruolo dell'Emoglobina nel Trasporto di Ossigeno
L'emoglobina è una metalloproteina contenuta nei globuli rossi, deputata al trasporto di ossigeno nel torrente ematico. L'ossigeno è solo moderatamente solubile in acqua, e le quantità disciolte nel sangue (meno del 2% del totale) non sono sufficienti a soddisfare le richieste metaboliche dei tessuti. Più del 98% dell'ossigeno presente nel sangue è legato all'emoglobina, che circola nel torrente ematico all'interno dei globuli rossi.
Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica. Tale scambio avviene poiché i legami dell'ossigeno con il ferro del gruppo EME sono labili e sensibili a molti fattori, il più importante dei quali è la tensione o pressione parziale di ossigeno.
Nei polmoni, la tensione di ossigeno plasmatica aumenta a causa della diffusione del gas dagli alveoli al sangue (↑PO2); tale aumento fa sì che l'emoglobina si leghi avidamente all'ossigeno. Il contrario avviene nei tessuti periferici, dove la concentrazione di ossigeno disciolto nel sangue diminuisce (↓PO2) ed aumenta la pressione parziale di anidride carbonica (↑CO2); ciò induce l'emoglobina a rilasciare ossigeno caricandosi di CO2.
Fattori che Modificano l'Affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno
- Temperatura: L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce con l'aumento della temperatura corporea.
- 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG): Un intermedio della glicolisi che influenza l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Se le sue concentrazioni all'interno del globulo rosso aumentano, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce, facilitando quindi il rilascio di ossigeno ai tessuti.
Non a caso, le concentrazioni eritrocitarie di 2,3 difosfoglicerato aumentano, ad esempio, nelle anemie, nell'insufficienza cardio-polmonare e durante il soggiorno in altura.
L'effetto Bohr risulta molto importante durante il lavoro muscolare intenso; in simili condizioni, infatti, nei tessuti maggiormente esposti allo sforzo si assiste ad un aumento locale della temperatura e della pressione di anidride carbonica, quindi dell'acidità ematica. Per quanto esposto, tutto ciò favorisce la cessione di ossigeno ai tessuti, spostando verso destra la curva di dissociazione dell'emoglobina.
Effetto Hamburger ed Effetto Haldane
Un altro fenomeno che si verifica quando un eritrocita raggiunge un tessuto è il seguente: per gradiente, l'HCO3- (derivato dell'anidride carbonica) esce dall'eritrocita e, per bilanciare l'uscita di una carica negativa, si ha l'ingresso di cloruri che determina un aumento della pressione osmotica: per bilanciare questa variazione si verifica anche l'ingresso di acqua che causa un rigonfiamento dell'eritrocita (effetto HAMBURGER).
Il fenomeno opposto si verifica quando un eritrocita raggiunge gli alveoli polmonari: si ha uno sgonfiamento degli eritrociti (effetto HALDANE).
| Effetto | Descrizione | Localizzazione |
|---|---|---|
| Effetto Bohr | Diminuzione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno in presenza di alta concentrazione di CO2 e bassa pH | Tessuti periferici |
| Effetto Hamburger | Scambio di ioni cloruro e bicarbonato attraverso la membrana dei globuli rossi | Tessuti periferici |
| Effetto Haldane | Maggiore affinità dell'emoglobina deossigenata per il CO2 | Alveoli polmonari |
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