Emoglobina vs Mioglobina: Scopri le Differenze Strutturali e Funzionali che Devi Conoscere!

In questo articolo, esamineremo le differenze sostanziali dal punto di vista strutturale e funzionale tra emoglobina (Hb) e mioglobina (Mb).

Struttura e Composizione

L’emoglobina è composta da quattro subunità proteiche, due subunità α e due β, ed ha quindi una struttura quaternaria. La mioglobina, invece, è formata da una singola unità proteica, perciò si ferma ad avere una struttura terziaria. Entrambe le proteine possiedono il gruppo Eme: l’emoglobina ne possiede quattro, uno per ogni subunità, mentre la mioglobina ne possiede uno solo.

La mioglobina è una proteina globulare che si trova principalmente nel tessuto muscolare dei vertebrati, compreso l'uomo. Classificata come una proteina globinica, la mioglobina è strettamente correlata alla emoglobina, la proteina responsabile del trasporto dell'ossigeno nel sangue. La mioglobina è composta da una singola catena polipeptidica di 153 aminoacidi e un gruppo prostetico eme, che contiene ferro. La struttura tridimensionale della mioglobina presenta otto segmenti a elica α etichettati dalla lettera A alla lettera H. Il ferro presente nel gruppo eme è essenziale per la sua funzione di legare l'ossigeno.

L'unità strutturale dell'Hb è formata da una molecola proteica detta GLOBINA che ospita in una tasca idrofobica il gruppo prostetico dell'Eme, il quale rappresenta il centro attivo dell'Hb stessa essendo coinvolto nel legame con con L'O2. Il gruppo Eme è formato dalla porfirinaIX in cui al centro si inserisce un atomo di ferro allo stato di ossidazione (Fe++), a cui si lega l’O2. Ora, l'Hb in definitiva è formata da quattro monomeri (dunque è un tetramero) rappresentati dal complesso globina-eme. Il gruppo eme rimane identico, ciò che varia sono le globine che si contraddistinguono con le lettere dell’alfabeto greco (alfa, beta, gamma, delta).

La differenza sostanziale tra l'HbF (emoglobina fetale), HbA (adulta largamente presente nel nostro organismo) e l'HbA2 (presente in meno del 5% ) sta nell'approvvigionamento dell'02 ovvero nella "avidità" che questi tetrameri emoglobinici hanno nei confronti del gas.

Funzione e Ruolo Biologico

La funzione principale della mioglobina è immagazzinare e rilasciare l'ossigeno nei tessuti muscolari. Durante l'esercizio fisico, i muscoli necessitano di una quantità crescente di ossigeno per produrre energia attraverso il processo di respirazione cellulare. La mioglobina svolge anche un ruolo protettivo contro i danni ischemici, ovvero i danni causati da una ridotta fornitura di sangue ai tessuti. Nel contesto clinico, la mioglobina è utilizzata come biomarcatore per la diagnosi dell'infarto miocardico.

La mioglobina è anche rilevante nella diagnosi della rabdomiolisi, una condizione in cui il tessuto muscolare viene danneggiato e rilascia mioglobina nel flusso sanguigno. La mioglobina è un esempio di un adattamento evolutivo indispensabile per le specie animali che necessitano di grandi quantità di energia per i movimenti. La mioglobina è una proteina vitale per il funzionamento efficiente del nostro sistema muscolare. Con i suoi ruoli nel trasporto e nell'immagazzinamento dell’ossigeno, protegge i tessuti muscolari durante i periodi di alta domanda energetica e stress ischemico.

L'emoglobina è una proteina contenuta nei globuli rossi (GR) e deputata al trasporto dell'O2. Questa proteina rappresenta un efficace sistema di trasporto. L'O2 infatti si deve disciogliere nel sangue, ma in base alle sole leggi fisiche dei gas se ne discioglie una quantità insufficiente per le esigenze dell’organismo. La soluzione appunto è rappresentata dal sistema di trasporto reso possbile dall'Hb che carica l'O2 nella forma disciolta e permette che altro se ne possa disciogliere, continuando via via a caricarsene sino al limite delle sue capacità.

Come già detto la funzione cardine dell'Hb è il legame ed il trasporto dell'O2 attraverso i trasportatori che altro non sono che i GR. Hb+O2 ? Nei polmoni dove godiamo di una pO2 elevata (100mmhg) prevarrà (HbO2) e dunque l'equazione è spostata verso destra, mentre in periferia la pO2 è bassa e quindi calando uno dei due reagenti l'equazione è spostata verso sinistra (Hb+O2).

L'affinità dell’O2 nei confronti dell’Hb non è sempre uguale ma varia al variare della pressione del gas. La saturazione continuerà ad aumentare fino a un punto (80% di siti di legame saturati) oltre il quale la saturazione avverrà con molta difficoltà perchè molti siti di legame sono già occupati da molecole di 02 ma comunque si protrarrà fino a completa saturazione (100% valore in percentuale che corrisponde a valori di pO2 che ritroviamo nei capillari polmonari a livello del mare sui 100mmhg).

Affinità per l'Ossigeno e Cooperatività

La mioglobina è efficiente nel legame ma non nel trasporto, mentre l’emoglobina è efficiente in entrambe le cose. L’emoglobina si lega all’ossigeno in modo più debole rispetto alla mioglobina e lo rilascia più facilmente, per questo motivo non ha un andamento acceso-spento ma presenta delle condizioni intermedie e la sua rappresentazione cinetica è una curva sigmoide.

Quando si fa riferimento alla cooperatività dell’emoglobina si intende il fatto che proteina e ossigeno cooperino per far sì che essa si carichi o scarichi di ossigeno: ad ogni ossigeno che lega aumenta la probabilità che l’emoglobina diventi in forma R; il fatto che sia in forma R aumenta la probabilità di legare ossigeno.

Il 2,3 bisfosfoglicerato (2,3-BPG) è un composto anionico presente negli eritrociti approssimativamente alla stessa concentrazione dell’emoglobina. Questa molecola si lega all’emoglobina in modo allosterico, limitando l’attitudine della proteina a legarsi all’ossigeno e diminuendo l’affinità per l’ossigeno stabilizzando la forma T.

Effetti del pH e della Temperatura

La reazione che avviene negli eritrociti ad opera dell’anidrasi carbonica libera ioni idronio (H+) che abbassano il pH (lo rendono più acido). Questo è molto importante perché il pH acido rende l’emoglobina meno affine all’ossigeno, perciò giungendo ai tessuti periferici dove c’è un alta concentrazione di anidride carbonica che si traduce in un abbassamento del pH all’interno dell’eritrocita, l’emoglobina è spinta al rilascio di ossigeno a quegli stessi tessuti.

Al contrario quando la CO2 raggiunge i polmoni e viene rilasciata, il pH sale e l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno cresce.

Mioglobina come Riserva di Ossigeno

La mioglobina è una molecola presente nel muscolo la cui struttura è simile ad uno dei monomeri di Hb con una parte proteica simile alla catena beta e un gruppo eme (la mioglobina ha la struttura di un monomero) Questa struttura è di fondamentale importanza dal momento che rappresenta una "riserva" di O2 per il muscolo nel momento in cui l'attività muscolare è a livelli tali da portare la saturazione dell'Hb a percentuali molto basse. In questi casi dunque la Mb cede parte dell’O2 immagazzinato rendendo possibili ancora per un po'le attività metaboliche delle cellule.

Si noti come per percentuali molto basse è in grado di saturarsi in percentuale elevata attorno al 70% (per pO2di 20mmhg la molecola risulta praticamente satura contro i 100mmhg che occorrono a livello alveolare per saturare completamente l'Hb).

Tabella Comparativa

Caratteristica	Emoglobina	Mioglobina
Struttura	Quaternaria (4 subunità)	Terziaria (1 subunità)
Numero Gruppi Eme	4	1
Funzione Principale	Trasporto di ossigeno nel sangue	Immagazzinamento di ossigeno nei muscoli
Cooperatività	Presente	Assente
Affinità per O2	Modulabile	Alta