Scopri Tutto sull'Emoglobina: Struttura Sorprendente e Funzione Vitale dei Gruppi Eme

L'emoglobina è la proteina che rende rosso il sangue. La sua funzione principale è il trasporto di ossigeno; un'altra funzione del sangue in cui è coinvolta l'emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti. Più del 98% dell'ossigeno presente nel sangue è legato all'emoglobina, che a sua volta circola nel torrente ematico allocata all'interno dei globuli rossi. La capacità di ossigeno del sangue è linearmente connessa al suo contenuto in emoglobina e varia da 1 ml.% per certi molluschi a 21 ml. per l'uomo ed a 40 ml.

L'emoglobina degli animali superiori ha peso molecolare attorno a 68,000 ed è costituita da una proteina (la globina) legante quattro gruppi prostetici (gruppi eme) per molecola. Per ogni molecola di emoglobina troviamo quindi quattro gruppi EME avvolti dalla relativa catena proteica globulare. La globina è diversa da specie a specie per qualità e disposizione degli amminoacidi costitutivi (circa 575); vi sono poi differenze individuali, e nell'uomo, nello stesso individuo esiste una globina di tipo fetale, una di tipo adulto ed una di tipo intermedio.

Struttura del Gruppo Eme

Il gruppo eme è costituito nella emoglobina da un tetrapirrolo, la protoporfirina IX ed ha in posizione centrale un atomo di ferro ferroso. Si tratta di un complesso costituito da un atomo di ferro al centro di una protoporfirina. SI tratta di una tipologia di porfirine, molecole biologiche note per la loro capacità di formare chelati con gli ioni metallici.

La protoporfirina che dà la struttura al gruppo eme si chiama protoporfirina IX. Questa forma è molto diffusa in natura sia nei pigmenti respiratori sia in enzimi quali ossigenasi e ossidasi. La protoporfirina IX è formata a sua volta da quattro anelli pirrolici che sono legati fra loro da gruppi metilenici, due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici singoli (-CH3) e due propionici, per esteso -CH2-CH2-COO-.

Ione ferroso e protoporfirina uniti formano il gruppo eme, con un legame di coordinazione. Si utilizza questo termine qualora uno ione o un atomo forma un numero di legami maggiore rispetto al proprio numero di ossidazione. La formula molecolare del complesso è C34H32FeN4O4 e la sua massa molare risulta perciò pari a 616,5 grammi. All’interno dell’emoglobina il gruppo costituisce la parte prostetica della molecola, ovverossia non proteica. Ci sono più forme possibili per l’eme, ma la più diffusa è indicata con la lettera b.

Legame dell'Ossigeno al Gruppo Eme

Dei 6 posti di coordinazione dell'atomo di ferro, 4 sono legati agli atomi di azoto degli anelli pirrolici, uno si lega ad un atomo di azoto imidazolico della globina ed il sesto lega nella ossigenazione una molecola di ossigeno ed in assenza di ossigeno probabilmente una molecola di acqua. Ogni gruppo eme può dunque legare una molecola di ossigeno e quindi ogni molecola di emoglobina può legare fino a 4 molecole di ossigeno. Caratteristica di questa interazione tra ossigeno ed emoglobina è la reversibilità della reazione.

Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica. Nei polmoni, la tensione di ossigeno plasmatica aumenta a causa della diffusione del gas dagli alveoli al sangue; tale aumento fa sì che l'emoglobina si leghi avidamente all'ossigeno; il contrario avviene nei tessuti periferici, dove la concentrazione di ossigeno disciolto nel sangue diminuisce ed aumenta la pressione parziale di anidride carbonica; ciò induce l'emoglobina a rilasciare ossigeno caricandosi di CO2.

Fattori che Influenzano l'Affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno

Tensione di ossigeno: Meno anidride carbonica è presente nel sangue e meno ossigeno rimane legato all'emoglobina.
pH: Tanto più diminuisce il pH ematico e tanto meno ossigeno rimane legato all'emoglobina.
Temperatura: In particolare, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce con l'aumento della temperatura corporea.
2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG): Se le sue concentrazioni all'interno del globulo rosso aumentano, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce, facilitando quindi il rilascio di ossigeno ai tessuti.

Sintesi del Gruppo Eme

La sintesi dell'emoglobina richiede un adeguato apporto di ferro con la dieta. L'emoglobina viene sintetizzata dall'organismo stesso. Per la parte globinica è necessario un sufficiente apporto di amminoacidi essenziali; in caso di carenza di questi l'organismo riduce prima la sintesi di altre proteine che non quella della emoglobina. Per la sintesi del tetrapirrolo è necessaria la presenza di glicina (che l'organismo sa ricavare da altri amminoacidi). Il ferro viene fornito dai depositi di ferritina, una proteina legante il 20% in peso di ferro e che si trova soprattutto nel fegato, nella milza e nel midollo osseo. Alla sintesi della emoglobina è necessaria anche la presenza del rame.

I centri del corpo in cui si produce sono due: il midollo osseo e il fegato. Nelle ossa l’85% delle molecole sintetizzate viene impiegato per l’emoglobina e la parte restante per la mioglobina. Il fegato produce il 5% del totale del composto e lo utilizza nei citocromi.I siti cellulari dove avviene la sintesi del gruppo sono il citosol e i mitocondri.

Emoglobina e Mioglobina: Funzioni e Differenze

Per poter parlare in modo comprensibile dell'emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all'emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina e mioglobina ci sono stringenti relazioni di parentela: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme. L'emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta).

Emoglobina e mioglobina contengono rispettivamente quattro gruppi eme e un complesso singolo. Entrambe hanno un ruolo cruciale nell’organismo dei mammiferi per trasportare ossigeno ai tessuti e consentire la respirazione cellulare. Mentre l’emoglobina è un tetramero, e quindi conta quattro subunità proteiche, la mioglobina invece è una proteina globulare a sé stante.

La Mioglobina è una proteina presente nei muscoli, la cui funzione è proprio quella di "serbatoio" di ossigeno. La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall'organismo) ed il suo peso molecolare è di circa 18 Kd. La mioglobina, lega l'ossigeno anche a pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno.

Tabella Comparativa: Emoglobina vs Mioglobina

Caratteristica	Emoglobina	Mioglobina
Struttura	Tetramero (4 subunità)	Monomero (1 subunità)
Numero di gruppi eme	4	1
Funzione primaria	Trasporto di ossigeno nel sangue	Riserva di ossigeno nei muscoli

L'ossido di carbonio agisce come veleno perché il CO forma un complesso con l'emoglobina molto più stabile di quello dell'ossigeno. Anche concentrazioni abbastanza bassedi CO nell'aria possono provocare morte per soffocamento, bloccando la maggior parte della emoglobina nella corrente sanguigna.