Emoglobina Ridotta vs Ossidata: Scopri le Differenze Chiave e le Funzioni Vitali

L'emoglobina (Hb) è la sostanza colorante dei globuli rossi del sangue ed è una proteina coniugata appartenente al gruppo dei cromoproteidi. Per poter parlare in modo comprensibile dell'emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all'emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina e mioglobina ci sono stringenti relazioni di parentela: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme.

Mioglobina: Struttura e Funzione

La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall'organismo) ed il suo peso molecolare è di circa 18 Kd. La Mioglobina è una proteina presente nei muscoli, la cui funzione è proprio quella di "serbatoio" di ossigeno.

Il Gruppo Eme

L'eme è un anello tetrapirrolico (protoporfirina): presenta quattro anelli pirrolici tenuti insieme da gruppi metilenici (-CH=); a completare la struttura ci sono due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici (-CH3) e due propionici (-CH2-CH2-COO-).

Il legame tra protoporfirina e ferro è un legame tipico dei composti detti di coordinazione che sono composti chimici in cui un atomo (o ione) centrale, forma dei legami con altre specie chimiche in numero superiore al suo numero di ossidazione (carica elettrica). Il numero di coordinazione (numero di legami di coordinazione) del ferro è sei: ci possono essere sei molecole attorno al ferro che mettono in condivisione gli elettroni di legame. Quando il ferro è sotto forma di ione libero, i suoi orbitali di tipo d hanno tutti la stessa energia; nella mioglobina, lo ione ferro è legato alla protoporfirina e all'istidina: tali specie perturbano magneticamente gli orbitali d del ferro; l'entità della perturbazione sarà diversa per i vari orbitali d a seconda della loro orientazione spaziale e di quella delle specie perturbanti.

Emoglobina: Struttura e Funzioni

L'emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). La funzione principale dell'emoglobina è il trasporto di ossigeno; un'altra funzione del sangue in cui è coinvolta l'emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti.

Una spiegazione della presenza di più catene diverse è la seguente: nel corso del processo evolutivo degli organismi, anche l'emoglobina si è evoluta specializzandosi nel trasporto di ossigeno da zone che ne sono ricche a zone carenti. L'emoglobina è una metalloproteina contenuta nei globuli rossi, deputata al trasporto di ossigeno nel torrente ematico. L'ossigeno, infatti, è solo moderatamente solubile in acqua; pertanto, le quantità disciolte nel sangue (meno del 2% del totale) non sono sufficienti a soddisfare le richieste metaboliche dei tessuti.

Più del 98% dell'ossigeno presente nel sangue è legato all'emoglobina, che a sua volta circola nel torrente ematico allocata all'interno dei globuli rossi. Considerato il ruolo centrale di questo metallo, la sintesi di emoglobina richiede un adeguato apporto di ferro con la dieta. Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica. Tale scambio avviene poiché i legami dell'ossigeno con il ferro del gruppo EME sono labili e sensibili a molti fattori, il più importante dei quali è la tensione o pressione parziale di ossigeno.

Affinità per l'Ossigeno

L'emoglobina si combina facilmente con l'ossigeno trasformandosi in ossiemoglobina, la quale può perdere altrettanto facilmente l'ossigeno, trasformandosi in emoglobina ridotta. La mioglobina, lega l'ossigeno anche a pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L'emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l'ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.

Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po' la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine. Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l'emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro.

Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un "atteggiamento meno ostile" nei riguardi dell'ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta.

Stati Teso (T) e Rilasciato (R)

La struttura quaternaria della deossiemoglobina prende il nome di forma T (tesa) mentre quella della ossiemoglobina viene chiamata forma R (rilasciata); nello stato teso vi sono una serie di interazioni elettrostatiche piuttosto forti tra amminoacidi acidi e amminoacidi basici che portano ad una struttura rigida della deossiemoglobina (ecco il perché del "forma tesa"), mentre quando si lega l'ossigeno, l'entità di queste interazioni diminuisce (ecco il perché del "forma rilasciata").

Effetto Bohr

Inoltre, in assenza di ossigeno, la carica dell'istidina (vedi struttura) viene stabilizzata dalla carica opposta dell'acido aspartico mentre, in presenza di ossigeno, c'è la tendenza da parte della proteina, a perdere un protone; tutto ciò comporta che l'emoglobina ossigenata sia un acido più forte dell'emoglobia deossigenata: effetto bohr. Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per mole di ossigeno (O2) entrante.

Effetto Hamburger ed Effetto Haldane

Un altro fenomeno che si verifica quando un eritrocita raggiunge un tessuto è il seguente: per gradiente, l'HCO3- (derivato dell'anidride carbonica) esce dall'eritrocita e, per bilanciare l'uscita di una carica negativa, si ha l'ingresso di cloruri che determina un aumento della pressione osmotica: per bilanciare questa variazione si verifica anche l'ingresso di acqua che causa un rigonfiamento dell'eritrocita (effetto HAMBURGER). Il fenomeno opposto si verifica quando un eritrocita raggiunge gli alveoli polmonari: si ha uno sgonfiamento degli eritrociti (effetto HALDANE).

Metaemoglobina

Per azione di certi agenti ossidanti (ferricianuro di potassio) o in altri modi, tanto l'emoglobina ridotta quanto la ossiemoglobina si trasformano poi in una terza sostanza, la metaemoglobina, nella quale l'ossigeno è più strettamente legato e di più difficile eliminazione. Si hanno così tre sostanze: la metaemoglobina, costituita da globina + ematina, la emoglobina ridotta, formata da globina + emocromogeno (prodotto di riduzione dell'ematina), e la ossiemoglobina, che risulta dall'unione della globina con un perossido dell'emocromogeno. Ognuna di queste sostanze presenta uno spettro di assorbimento caratteristico.

L'emoglobina ridotta è capace di combinarsi non solo con l'ossigeno, ma anche con altre sostanze, quali l'ossido di carbonio (per formare carbossiemoglobina), l'acido cianidrico, l'idrogeno solforato, ecc. Trattando l'emoglobina con acidi o con alcali diluiti anche a freddo o con certi fermenti, si scinde nei suoi due componenti: la globina e l'ematina. La globina, che costituisce circa il 95% dell'intera molecola dell'emoglobina, è una proteina nativa icca di istidina, come lo sono in generale gl'istoni. L'ematina è una sostanza rossa solubile negli acidi e negli alcali.

Sono note diverse porfirine, costituite tutte da uno scheletro formato da quattro anelli pirrolici sostituiti: hanno funzione basica per gli atomi di azoto dei nuclei pirrolici e hanno anche funzione acida per la presenza nella molecola di un numero maggiore o minore di gruppi carbossilici che fanno parte delle catene laterali legate agli anelli pirrolici.

Fisiologia dell'Emoglobina

La più importante proprietà dell'emoglobina, dalla quale dipende la respirazione delle cellule è quella di formare con l'ossigeno l'ossiemoglobina. La quantità d'ossigeno occorrente per trasformare in ossiemoglobina 1 gr. di emoglobina, vale a dire la massima quantità d'ossigeno che questa è capace di fissare, è di cc.1,34 (a 0° e 76 cm. di Hg.), corrispondente a 1 molecola d'ossigeno per 1 atomo di ferro. Ma la quantità d'ossigeno che effettivamente viene fissata da una soluzione di emoglobina, quale può essere considerata il sangue, dipende innanzi tutto dalla pressione dell'ossigeno e poi dalla natura degli elettroliti che insieme con l'emoglobina si trovano in soluzione.

Gli elettrofiti poi esercitano un'azione caratteristica sulla curva di dissociazione dell'ossiemoglobina: favoriscono l'associazione a una tensione d'ossigeno piuttosto alta, quale esiste nei polmoni; favoriscono la dissociazione a una tensione piuttosto bassa, quale esiste nei tessuti. Specialmente importante è l'azione degl'idrogenioni e degl'idrossilioni: quelli favoriscono la dissociazione, questi l'associazione. In corrispondenza dei tessuti, pertanto, la dissociazione dell'ossiemoglobina è favorita dal passaggio dell'acido carbonico dai tessuti nel sangue; nei polmoni, la formazione dell'ossiemoglobina è favorita dalla diffusione dell'acido carbonico dal sangue nell'aria alveolare.

Oltre che con l'ossigeno, l'emoglobina si combina anche con altri gas. La combinazione che essa forma con l'ossido di carbonio (CO), la cosiddetta carbossiemoglobina, è la causa dell'avvelenamento da gas illuminante e dai gas provenienti dalla combustione imperfetta del carbone e della legna. Questi gas contengono una percentuale più o meno elevata d'ossido di carbonio, il quale non è velenoso, ma, combinandosi con l'emoglobina, la blocca, impedendole di compiere la sua funzione fondamentale per la vita di trasportatrice d'ossigeno.

Ricambio Emoglobinico

Il ricambio emoglobinico risulta dal continuo distruggersi e riformarsi dell'emoglobina (e dei globuli rossi) del sangue. In condizioni normali la quantità d'emoglobina che giornalmente è di strutta è automaticamente riformata senza posa, così che in ogni momento della giornata la quantità dell'emoglobina (e dei globuli rossi) è costantemente la stessa.